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蛋白质的基本单位为氨基酸,而蛋白质的一级结构指的就是其氨基酸序列,蛋白质会由所含氨基酸残基的亲水性、疏水性、带正电、带负电……等等特性通过残基间的相互作用而折叠成一立体的三级结构。
根据克里斯琴·B·安芬森(1972年的诺贝尔化学奖得主)的研究,蛋白质可由加热或置于某些化学环境而变性,三级结构解体;而当环境回复到原本的状态时,蛋白质可于不到一秒的时间折叠至原先的立体结构,不论试验几次,蛋白质都仅此一种立体结构,于是Anfinsen提出一个结论:蛋白质分子的一级结构决定其立体结构。
安芬森的研究结果非常重要,因为蛋白质的功能取决于其立体结构,而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的氨基酸序列,既蛋白质的一级结构;如果从蛋白质的一级结构就能知道立体结构,那么即可直接从基因推测其编码蛋白质所对应的生物学功能。虽然蛋白质可在短时间中从一级结构折叠至立体结构,研究者却无法在短时间中从氨基酸序列计算出蛋白质结构,甚至无法得到准确的三维结构。因此,研究蛋白质折叠的过程,可以说是破译“第二遗传密码”——折叠密码(folding code)的过程。
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查 • 论 • 编 • 历
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| 概括 | 结构域 | 蛋白质折叠 | 蛋白质结构测定方法 |
| 全α型折叠: | 螺旋束 | 珠蛋白折叠 | Homeodomain fold | Alpha solenoid |
| 全β型折叠: | Immunoglobulin fold | β桶 | Beta-propeller domain |
| α/β型折叠: | TIM桶 | Leucine-rich repeat | Flavodoxin fold | Thioredoxin fold | Trefoil knot fold |
| α+β型折叠: | Ferredoxin fold | Ribonuclease A | SH2-like fold |
| 非常态折叠: | Conotoxin |
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